Summary

Pagina 1

AMMINOACIDI Le proteine sono formate da solo 20 amminoacidi, combinati in diverse posizioni tramite LEGAMI PEPTIDICI. La massa molecolare (Da) è strettamente connessa alle differenze nelle catene polipeptidiche. In condizioni fisiologiche (pH=7.4) si ha una completa dissociazione sia del gruppo carbossile che del gruppo amino → ZWITTERION STATE, caratterizzato da bilanciamento tra carica positiva e negativa (=neutro). Caratteristiche: • Conducibilità elettrica • Elevata solubilità in acqua Proprietà Acido-base Tutti gli amminoacidi e le proteine sono caratterizzati da un potere buffer : i gruppi amino e carbossilico sono in grado di catalizzare ogni possibile cambiamento di pH. In condizione fisiologica: • Se il pH cresce = diminuzione di H+ → stato zwitterione rilascia un H+ dal gruppo amino. • Se il pH decresce = aumento di H+ → stato zwitterione acquista un H+ sul gruppo carbossile. Legame peptidico Gli aa interagiscono tra loro formando legami peptidici = legami covalenti. La reazione è di condensazione: legame tra il C di un -COOH e il N di un -NH2, liberando H2O → legame planare. Il legame peptidico è un legame doppio parziale , a causa dei fenomeni di risonanza tra due stati. I carboni adiacenti al legame però presentano mobilità rotazionale , generando quindi isomeria cis e trans. Interazioni tra amminoacidi Oltre all’interazione covalente del legame peptidico, esistono interazioni deboli non covalenti , che avvengono tra il backbone o le catene caterali. Questi legami sono coinvoli nel FOLDING e nella stabilità. 1. Legami idrogeno → attrazione tra un atomo con alta elettronegatività (accettore , -OH, -COOH) e uno con bassa (donatore, -NH2). Essenziali nella stabilità. 2. Interazioni idrofobiche → tra catene laterali apolari di aa idrofobici. Riducono il…